Comparative time-course study of aminoacyl- and dipeptidyl-resin hydrolysis

Comparative time-course study of aminoacyl- and dipeptidyl-resin hydrolysis

Author Jubilut, Guita Nicolaewsky Autor UNIFESP Google Scholar
Marchetto, Reinaldo Google Scholar
Cilli, Eduardo Maffud Autor UNIFESP Google Scholar
Oliveira, Eliandre Autor UNIFESP Google Scholar
Miranda, Antonio Autor UNIFESP Google Scholar
Tominaga, Mineko Autor UNIFESP Google Scholar
Nakaie, Clovis Ryuichi Autor UNIFESP Google Scholar
Institution Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Abstract The classic hydrolysis procedure for quantification of resin-bound aminoacyl and peptidyl groups with 12 N HCl: propionic acid was reevaluated by studying the influence of the nature of the resin and the resin-bound group. Their stability during acid hydrolysis was dependent on the C-terminal amino acid, and the order of acid stability was Phe > Val > Gly. Otherwise, the dipeptides Ala-Gly, Ala-Val, and Ala-Phe displayed enhanced rates of hydrolysis of the resin if compared with their parent aminoacyl groups. Amongthe resins assayed, the order of acid stability was: benzhydrylamine-resin>p-methylbenzhydrylamine-resin ≅4-(oxymethyl)-phenylacetamidomethyl-resin > chloromethyl-copolymer of styrene-1%-divinylbenzene. Important for peptide synthesis method, the findings demonstrate that longer hydrolysis times than previously recommended in the literature (1 h at 130 °C and 15 min at 160 °C for peptides attached to the chloromethyl-copolymer of styrene-1%-divinylbenzene) are necessary for the quantitative acid-catalyzed cleavage of some resin-bound groups. The observed broad range of hydrolysis time varied from less than 1 h to about 100 h.

O método clássico de hidrólise para a quantificação de grupamentos aminoacílicos e peptídicos ligados a resinas em HCl 12 N : ácido propiônico foi reavaliada, estudando-se a influência da natureza da resina e do grupamento ligado à mesma. A estabilidade frente à hidrólise ácida foi dependente do amino acido C-terminal e a ordem de estabilidade ácida foi Phe > Val > Gly. Por outro lado, os dipeptídeos Ala-Gly, Ala-Val e Ala-Phe apresentaram maiores velocidades de hidrólise da resina, se comparadas com a dos correspondentes grupos aminoacílicos. Dentre as resinas testadas, a ordem de estabilidade foi: benzidrilamino-resina>p-metilbenzidrilamino-resina ≅4-(oximetil)-fenilacetamidometil-resina > copolímero de estireno clorometilado, contendo 1% de divinilbenzeno. Importante para a metodologia de síntese de peptídeos, os resultados demonstraram que tempos de hidrólise mais longos do que os propostos há anos na literatura (1 h a 130 °C e 15 min a 160 °C para os peptídeos ligados ao copolímero de estireno clorometilado, contendo 1% de divinilbenzeno), são necessários para uma clivagem quantitativa de alguns grupos ligados à resina. A ampla faixa de tempos de hidrólise observada variou de menos de 1 h até cerca de 100 h.
Keywords peptide hydrolysis
resin
acid hydrolysis
amino acid analysis
acyl-resin hydrolysis
solid phase peptide synthesis
Language English
Sponsor Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
Date 1997-01-01
Published in Journal of the Brazilian Chemical Society. Sociedade Brasileira de Química, v. 8, n. 1, p. 65-70, 1997.
ISSN 0103-5053 (Sherpa/Romeo, impact factor)
Publisher Sociedade Brasileira de Química
Extent 65-70
Origin http://dx.doi.org/10.1590/S0103-50531997000100012
Access rights Open access Open Access
Type Article
Web of Science ID WOS:A1997WP60200012
SciELO ID S0103-50531997000100012 (statistics in SciELO)
URI http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/460

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